“乙酰化”是改变蛋白质功能主要的修饰方式之一，最初发现它在组蛋白上比较丰富，主要调控基因的转录。蛋白质在执行生命复杂的调控和信息传递功能过程中，需要在蛋白质分子链上接上某种分子或分子团，以改变蛋白质的功能，称之为“蛋白质的修饰”。如果蛋白质的分子链上嫁接上一个乙酰基分子，则称为“乙酰化”修饰。修饰后的蛋白质可以对细胞内的各类通路进行精确的调节与控制。

        乙酰类修饰的研究已经有40年的历史，但是研究一直停滞不前。这主要与乙酰化蛋白质比较隐蔽，不容易被发现有关。2009年，复旦大学研究团队通过通量化的蛋白质研究和不同物种的代谢通路研究，成功发现了大量非细胞核的乙酰化蛋白质。在他们研究之前，人类在人体肝脏细胞中仅仅发现了76个乙酰化蛋白质，他们的研究发现了超过1000个乙酰化蛋白质。

       从76个到1000多个，当中900多个“新发现”好似一片“新大陆”，带出一系列有关乙酰化蛋白质革命性的研究成果，其中最重要的成果就是研究团队首次在全世界发现，乙酰化对代谢的调控功能，这种代谢功能的载体就是蛋白质中的负责能量转化的酶。

        2010年2月19日出版的国际权威期刊《科学》杂志同时发表了两篇复旦大学IBS生物医学研究院的研究成果，并配发评论认为，中国科学家进行的这项研究，开辟了生命代谢研究的新领域，为开发调控代谢的药物研究提供了新的思路，为包括肿瘤在内新的治疗手段发展提供了可能。而且，细胞蛋白、代谢酶等大量非细胞核蛋白的乙酰化修饰，都是在研究中首次得到确认。

       HPLC-ESI-MS和2DE-MALDI-MS是蛋白质鉴定研究中的两条经典路线，互有补充，各有优劣，目前已经广泛应用在各种蛋白质翻译后修饰鉴定研究中，这两种方法不仅能够鉴定到后修饰蛋白，而且能够具体到修饰位点信息，如今已经成功应用在磷酸化修饰和糖基化修饰中。目前技术人员通过结合两种方法，ESI-MS/MALDI-MS在鉴定乙酰化蛋白及其修饰位点信息方面有着不同的显现，这也为乙酰化研究提供了方法论意义上的启示。

      
  

样本	送样要求（具体送样前咨询公司技术人员）
蛋白	每组样品2000 µg ，重复的话翻倍，一般建议客户准备两份样品备用。
组织	不同物种，组织的蛋白提取量有差异，以能提取得到2000 ug 蛋白为标准。
细胞	107个细胞，胰酶消化，按细胞冻存标准离心收集细胞即可。
体液	血清 300µL以上，脑脊液200µL 以上，尿液1mL ，泪液 1mL3.